Oxyhemoglobine- en myoglobinezuurstofdissociatiecurve

Het lichaam heeft constant energie nodig om celprocessen goed te laten verlopen. Tijdens zware arbeid, sport en bewegen hebben de cellen en met name de spiercellen meer energie nodig. Deze energie wordt meestal geproduceerd door vetten en koolhydraten te verbranden. Om vetten en koolhydraten te verbranden is zuurstof nodig. Het hemoglobine bindt en transporteert het noodzakelijke zuurstof naar de actieve spiercellen. In de actieve spiercellen komt het zuurstofbindend en transporterend eiwit myoglobine voor. Myoglobine trekt het zuurstof van hemoglobine af en transporteert het zuurstof naar de mitochondrie. De mitochondriën in de (spier) verbranden koolhydraten en vetten met behulp van dit zuurstof. De oxyhemoglobine- en oxymyoglobinedissociatiecurve illustreert de binding van zuurstof aan hemoglobine en myoglobine.

Progressieve binding van zuurstof aan hemoglobine en myoglobine
Hemoglobine (Hb) is het zuurstofbindend eiwit van de rode bloedcel (erytrocyt). Het hemoglobinemolecuul bevat vier atomen ijzer. Deze ijzeratomen binden zuurstof losjes aan zich. Elk ijzeratoom bindt 1 zuurstofmolecuul (O2). In totaal kan het hemoglobinemolecuul 4 O2-moleculen aan zich binden. Deze binding van O2 aan hemoglobine is progressief; dat wil zeggen dat wanneer een O2-molecuul aan een ijzeratoom bindt, de binding voor de volgende O2-moleculen steeds makkelijker wordt.
Myoglobine (Mb) lijkt sterk op hemoglobine. Myoglobine is eveneens een zuurstofbindend eiwit wat ijzeratomen bevat. Waar hemoglobine echter in het bloed voor komt, komt myoglobine in de spieren voor. Verder bindt myoglobine sterker zuurstof aan zich dan hemoglobine. Met andere woorden is de affiniteit van myoglobine voor zuurstof groter, dan van hemoglobine. Dit is fysiologisch wenselijk, want wanneer de affiniteit voor zuurstof van myoglobine groter is dan van hemoglobine trekt het myoglobine het zuurstof van hemoglobine af.

Oxyhemoglobine- en oxymyoglobinedissociatiecurve
De oxyhemoglobine- en oxymyoglobinedissociatiecurve geven de relatie van zuurstofverzadiging van hemoglobine en myoglobine uitgezet tegen de zuurstofspanning van het opgeloste zuurstof. Deze oxyhemoglobine- en oxymyoglobinedissociatiecurve past zich aan, aan verschillende omgevingsfactoren in het lichaam. Het effect van verschillende omgevingsfactoren op de oxyhemoglobine- en oxymyoglobinedissociatiecurve. Wordt hieronder beschreven.

De oxyhemoglobinedissociatiecurve is S-vormig
De oxyhemoglobinedissociatiecurve heeft een S-vormig verloop. Dit betekent dat tot relatief lage zuurstofspanning het hemoglobine nog veel zuurstof aan zich bindt. Bij een zuurstofspanning van 100 mm Hg is het hemoglobine ongeveer 98% verzadigd met zuurstof. Bij een 40% daling van de zuurstofspanning; dus een zuurstofspanning van 60 mm Hg is het hemoglobine nog steeds 90% verzadigd met zuurstof. De binding van zuurstof aan myoglobine is nog sterker. Bij een zuurstofspanning van 30 mm Hg is hemoglobine 55% en myoglobine ruim 80% verzadigd met zuurstof. Praktisch betekent dit dat myoglobine zuurstof van hemoglobine aftrekt.

Omgevingstemperatuur beïnvloedt de oxyhemoglobinedissociatiecurve
De omgevingstemperatuur in het lichaam beïnvloedt de oxyhemoglobinedissociatiecurve (Bohr-effect). Bij een lage temperatuur bindt hemoglobine sterker aan zuurstof en verschuift de oxyhemoglobinedissociatiecurve naar links. Bij een hoge omgevingstemperatuur verschuift de oxyhemoglobinedissociatiecurve naar rechts. Bij het naar rechts verschuiven van de oxyhemoglobinedissociatiecurve laat hemoglobine bij een hogere zuurstofspanning makkelijker zuurstof los, dan bij een lagere temperatuur. Dit is handig, want weefsels die energie nodig hebben, hebben ook zuurstof nodig om energie te kunnen produceren in verbrandingsprocessen. Bij deze verbrandingsprocessen komt warmte vrij. Deze warmte die vrijkomt, verwarmt het bloed en dus het hemoglobine wat door de actieve weefsels stroomt. Het hemoglobine geeft op deze manier op de juiste plek zuurstof af.

Zuurgraad (pH) beïnvloedt de oxyhemoglobinedissociatiecurve
De zuurgraad (pH) in het lichaam beïnvloedt de oxyhemoglobinedissociatiecurve (Bohr-effect). Bij een hoge pH bindt hemoglobine sterker aan zuurstof en verschuift de oxyhemoglobinedissociatiecurve naar links. Bij een lage pH verschuift de oxyhemoglobinedissociatiecurve naar rechts. Bij het naar rechts verschuiven van de oxyhemoglobinedissociatiecurve laat hemoglobine bij een hogere zuurstofspanning makkelijker zuurstof los, dan bij een hogere pH. Dit is handig, want weefsels die energie nodig hebben, produceren ook zonder zuurstof energie, hierbij komt melkzuur vrij wat de pH in de spieren en bloed verlaagt. Het hemoglobine geeft op deze manier op de juiste plek zuurstof af.

Lees ook:

Schrijf ook voor de grootste online bibliotheek en verdien een extra inkomen

Maak je eigen geldmachine in 8 stappen en wordt financieel onafhankelijk

Rode bloedcel; zuurstoftransport en bloedarmoede

Ademhaling; overzicht van het ademhalingsstelsel

Ademhaling; anatomie van het ademhalingsstelsel

Ademhaling; inademing en uitademing

Ademhaling; de rol van druk en diffusie in de ademhaling

Longen en ademhaling

Bronnen:

William D. McArdle, Victor L. Katch, & Frank I. Katch (2014) Exercise Physiology, Nutrition, Energy, and Human Performance, LWW Philadelphia